LE SITE ACTIF DE LA TRYPSINE

La trypsine est une enzyme de la famille des protéases. Elle catalyse l'hydrolyse de liaisons peptidiques (liaisons entre acides aminés) au sein de son substrat naturel: une protéine.Le site actif de l'enzyme est la région de la molécule qui va assurer sa fonction catalytique.

Relations trypsine et benzamidine

Certaines molécules, ayant une structure en partie analogue à celle du substrat, forment un complexe avec l'enzyme. C'est le cas ici de la benzamidine. La benzamidine se fixe dans le site actif de l'enzyme à la place du substrat naturel. Il y a alors formation d'un complexe enzyme substrat

On étudie l'interaction moléculaire entre un antigène, une protéine, le lysozyme du poulet, et un anticorps antilysozyme issu d'une souris. L'anticorps est réduit à un fragment Fab.

Observez les molécules sous différents angles afin d'analysez les relations spatiales entre la benzamidine (analogue du substrat) et les 3 acides aminés du site actif représentés. Légendez le document 3 et rédigez un commentaire de votre analyse.

Répondez aux questions posées sur votre document

 Le site actif de la trypsine comprend différents acides aminés. On s'intéresse à 3 d'entre eux soit les acides aminés suivants

 - gly 216,
 - gly 226
 - asp 189

Légendez le document 2

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